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上海生科院發現裂殖酵母端粒結合蛋白Taz1結構和功能上的保守機製

2015-07-09
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上海生科院發現裂殖酵母端粒結合蛋白Taz1結構和功能上的保守機製

國際學術期刊Cell Research 於6月19日在線發表了中國科學院上海生命科學研究院生物化學與細胞生物學研究所國家蛋白質科學中心（上海）雷鳴研究組的最新研究成果“Fission yeast telomere-binding protein Taz1 is a functional but not a structural counterpart of human TRF1 and TRF2”，發現裂殖酵母端粒結合蛋白Taz1結構和功能上的保守機製。

端粒是真核生物染色體最末端的區域，雖然不具備編碼蛋白質的功能，但是端粒對染色體的保護功能在基因完整性和細胞生理學其他方麵的調節都起著至關重要的作用。端粒長度的異常與癌症及早衰等疾病之間存在密切關聯。在哺乳動物細胞中，TRF1和TRF2是最早發現的端粒結合蛋白，包含有一個中心的TRFH結構域和一個碳末端的Myb結構域。TRF1和TRF2各自隻含有一個Myb結構域，通過TRFH結構域形成同源二聚體發揮其結合端粒NDA的功能。裂殖酵母Taz1能夠結合端粒雙鏈DNA，在裂殖酵母端粒長度調節和保護中發揮重要的作用，被認為是哺乳動物TRF蛋白的功能類似物。然而，Taz1在裂殖酵母中發揮上述作用的結構與功能的分子機製並不清楚。


在該研究中，鄧瑋等科研人員在研究員雷鳴的指導下，成功解析了Taz1不同結構域的高質量晶體結構。結合遺傳學實驗結果，他們的研究揭示了Taz1中心的Taz1HD結構域同TRFH結構域之間結構類似但並不相同，也沒有形成TRFH中所含有的多肽結合口袋。Taz1並不能夠利用Taz1H形成同源二聚體，反而是利用四個a-螺旋所構成的集束（Taz1DD結構域）調節Taz1二聚體的形成。此外，同哺乳動物中的情況類似，Taz1二聚體的形成，對於其在端粒上的定位及端粒長度調節作用的發揮是至關重要的。上述研究成果表明在不同的物種中，端粒結合蛋白具有結構上的可塑性和功能上的保守性，可以通過組合不同的結構元件發揮其保守的生物學功能。

該研究工作受到國家科技部、國家自然科學基金委、中科院戰略性先導科技專項（B類）以及HHMI的經費資助。
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